1 姓名 張浩
2 職稱(chēng) 副教授
3 所在部門(mén) 生技教研室
4 辦公室 格物一號(hào)樓南樓331辦公室
5 學(xué)習(xí)經(jīng)歷
2003.09-2007.06 西北農(nóng)林科技大學(xué) 生物技術(shù)專(zhuān)業(yè) 本科
2008.09-2010.06 北京師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院生化與分子生物學(xué)專(zhuān)業(yè) 碩士(保博)
2010.09-2013.06 北京師范大學(xué)化學(xué)學(xué)院 物理化學(xué)專(zhuān)業(yè)計(jì)算化學(xué)方向博士研究生
6 工作經(jīng)歷
2013.07-至今 西北民族大學(xué)生命科學(xué)與工程學(xué)院,副教授。
7 社會(huì)經(jīng)歷
無(wú)
8 研究方向
1.酶催化反應(yīng)機(jī)理的進(jìn)化
2.人工智能在酶的結(jié)構(gòu)與功能研究中的應(yīng)用
9 科研成果
甘肅省青年自然科學(xué)基金
甘肅省中央高校科研項(xiàng)目等
10 榮譽(yù)獎(jiǎng)勵(lì)
無(wú)
11 本科生教學(xué)
系統(tǒng)講授《生物化學(xué)》、《生物制藥》課程
12 研究生教學(xué)
無(wú)
13 指導(dǎo)研究生在校人員(屆、姓名、籍貫)
無(wú)
14發(fā)表論文及專(zhuān)著
期刊論文
[1] Zhang, H., Ma, Y., Liu, K. & Yu,J.-G. (2013). Theoretical studies on the reaction mechanism of PP1 and theeffects of different oxidation states of the Mn–Mn center on the mechanism.JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 18, 451-459.
[2] Zhang, H., Ma, Y. & Yu, J.-G.(2013). Theoretical studies on the mechanism of activation of phosphoproteinphosphatases and purple acid phosphatases suggest an evolutionary strategy tosurvive in acidic environments. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry18, 1019-1026
[3] Zhang, H., Yang, L., Ding, W., and Ma,Y. (2018) The pH-dependent activation mechanism of Ser102 in Escherichia colialkaline phosphatase: a theoretical study. JBIC Journal of Biological InorganicChemistry 23, 277-284
[4] Zhang, H., Yang, L., Yan, L.-F., Liao,R.-Z. & Tian, W.-Q. (2018). Evolution of phosphotriesterase activities ofthe metallo-β-lactamase family: A theoretical study. Journal of inorganicbiochemistry 184, 8-14.
[5] Zhang, H., Yang, L., Ding, W. & Ma,Y. (2018). Theoretical Studies on the Catalytic Cycle of Histidine AcidPhosphatases Revealing an Acid Proof Mechanism. The Journal of PhysicalChemistry B 122, 7530-7538.
[6] Zhang, H., Yang, L., Ma, Y.-Y., Zhu,C., Lin, S. & Liao, R.-Z. (2018). Theoretical Studies on CatalysisMechanisms of Serum Paraoxonase 1 and Phosphotriesterase DiisopropylFluorophosphatase Suggest the Alteration of Substrate Preference fromParaoxonase to DFP. Molecules 23, 1660.